Публікація на сайті

denaturaciya.jpg
Тематика проекту: 
Хімія
Автор проекту: 
Савченко Єлизавета Валеріївна
Керівник проекту: 
Чучупал Наталія Володимирівна
Найменування навчального закладу: 
Черкаська ЗОШ I-III ст.
Клас: 
10

Учнівський проєкт з хімії на тему "Денатурація білків" був створений ученицею 10 класу для того, щоб вивчити будову та класифікацію білків та характеризувати їхні фізико-хімічні властивості.

Докладніше про проект:


Готова дослідницька робота про денатурацію білків дає обгрунтування поняття "денатурація" та "оборотна денатурація". Учениця визначила, де використовується процес денатурації, та дізналася пр те, коли і чим небезпечна денатурація. У проєкті наведена класифікація білків за складом, будовою та вмістом амінокіслот.

Учениця 11 классу школи провела у практичній роботі над проєктом з хімії на тему "Денатурація білків" дослід і визначила денатурацію білків при нагріванні в різних середовищах. У процесі вивчення денатурації білків школярка дослідила її користь, але й проаналізувала її небезпечну дію на організм людини, про яку потрібно говорити, щоб попередити людей.

Зміст

Вступ
1. Літературний огляд.
1.1. Білки. Їх фізико-хімічні властивості.
1.2. Денатурація.
1.3. Денатурація білків.
1.4. Де використовується процес денатурації?
1.5. Чим небезпечна денатурація?
1.5.1. Мета дослідження.
1.5.2. Задача дослідження.
2. Експерементальна частина.
2.1. Дослідження денатурації білків при нагріванні в різних середовищах.
2.1.1. Результати.
Загальні висновки
Список літератури

Вступ


Актуальність. Білки – високомолекулярні органічні сполуки, які становлять основу структури клітин і тканин, беруть участь у метаболізмі, обумовлюють процеси росту, розмноження та постійного самооновлення організму. Теоретичні знання про будову, фізико-хімічні властивості, визначення амінокислотного складу білків, вміст їх у біологічних рідинах (крові, сечі), важливі як для формування фундаментальних уявлень про молекулярну основу життя, так і в клініко-лабораторній діагностиці.

Одна з основних властивостей білків – їхня здатність під впливом різних факторів змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням поліпептидного ланцюга без зміни його первинної структури, називається денатурацією.

У живих організмів відбувається часткова оборотна денатурація білків, пов’язана з виконанням ними певних функцій – забезпечення рухової активності, передачею в клітини сигналів з довкілля, прискорених біохімічних реакцій тощо. Денатурація має біологічне значення, наприклад, павук виділяє краплину секрету, яка прикріплюється до опори і продовжуючи виділяти секрет, павук натягує нитку-відбувається денатурація і секрет з розчиненого стану переходить у не розчинений.

Мета роботи:

  1. Навчитися планувати свій час та створити продукт проекту згідно з критеріями, здобувати інформацію з різних джерел, аналізувати, систематизувати та представляти отриману інформацію.
  2. Отримати досвід публічного виступу під час захисту проекту.
  3. Навчитися переносити наукові методи пізнання (аналіз, синтез, оцінювання), відпрацьовані під час роботи над проектом, на навчальну та суспільну діяльність.
  4. Знати будову та класифікацію білків.
  5. Характеризувати фізико-хімічні властивості білків. Дослідити властивості білків, а саме денатурацію та її вплив на живі організми.

Завдання дослідження: Необхідно знайомити людей з властивостями та значенням денатурації і не тільки розповідати про її користь, але й попереджати про її небезпечну дію на організм людини.

Об’єкт дослідження: яєчний білок.

Практичне значення: Реакції хімічної денатурації використовують для осадження білка в біологічному матеріалі з метою подальшого визначення в фільтраті низькомолекулярних речовин; для виявлення присутності білка в різних фізіологічних рідинах і кількісного аналізу; для зв'язування солей важких металів при лікуванні отруєнь і для профілактики їх на виробництві; для знешкодження відходів в санітарній практиці; для дезінфекції шкіри, слизових покривів.

Висновки. Необхідно знайомити людей з властивостями та значенням денатурації і не тільки розповідати про її користь, але й попереджати про її небезпечну дію на організм людини.

Білки. Їх фізико-хімічні властивості

Білки – це нітрогеновмісні органічні сполуки, які складаються із залишків α –амінокислот з’єднаних пептидними зв’язками.

Класифікація білків:

За складом:

  • протеїни – прості білки, складаються лише із залишків амінокислот
  • протеїди – складні білки, які крім залишків амінокислот містять залишки речовин небілкової природи(вуглеводи, ортофосфатну кислоту, нуклеїнові кислоти).

За будовою:

  • глобулярні – молекули шаровидної форми (наприклад, у яйцях, ікрі, злаках, картоплі, капусті та ін.);
  • фібрилярні – ниткоподібні, волокнисті (кератин шерсті, колаген й еластин сполучних тканин м’яса).

За вмістом амінокислот:

  • повноцінні – містять всі незамінні амінокислоти;
  • неповноцінні – відсутня хоча б одна незамінна амінокислота.

Розрізняють такі структури білкової молекули:

Первинна –  це послідовність амінокислотних ланок в молекулі білка у лінійному поліпептидному ланцюзі. Вона чітко визначена для кожного білка. Зв’язок пептидний. Визначає специфіку білків. Найважливіша структура. Якщо замінити в молекулі білка хоча б одну амінокислоту на іншу, це може призвести до втрати білком своєї функції. Наприклад, якщо хоч одну амінокислоту в гемоглобіні крові замінити іншою, то виникає захворювання «серповидна анемія».

Вторинна – просторова конфігурація білкової молекули, що нагадує спіраль. Найчастіше вона скручується у спіраль завдяки утворенню водневих зв'язків між пептидними групами, що знаходяться на різних витках спіралі. Ниткоподібну форму поліпептидного ланцюга має лише незначна кількість білків, наприклад, білок натурального шовку (фіброїн). Зв’язок між витками спіралі водневий (СО–NН).

Третинна – це трьохвимірна конфігурація, якої набуває в просторі закручена спіраль поліпептидного ланцюга (найпростіше уявлення - спіраль звернулася в клубок).Підтримується ця структура взаємодією різних функціональних груп, що входять до радикалів амінокислот. У такої структури в просторі є виступи і западини із зверненими назовні функціональними групами. Третинна структура зумовлює специфічність білкової молекули, її біологічну активність. Зв’язки: дисульфідні місточки S–S; естерні місточки СООН–ОН; солеві місточки СООН–NН2; водневий.

Четвертинна – це поєднання в просторі кількох макромолекул білка. Таке утворення дістало назву «глобула». Ця структура характерна, наприклад, для гемоглобіну, який є об'єднанням чотирьох білкових молекул. Наприклад, молекула гемоглобіну складається з поліпептидних ланцюгів (первинна структура), скручені у спіраль (вторинна структура), які в свою чергу згорнуті у клубок (третинна структура) й об’єднані по чотири (четвертинна структура).

До фізико-хімічних властивостей білків відносять амфотерність, розчинність, здатність до денатурації, колоїдні властивості, гідроліз, кольорові реакції на білок

Амфотерність: Знаємо, що білки містять кислотні (СООН) і основні (NH2) групи. Завдяки цьому вони володіють буферними властивостями. Однак при фізіологічних рН(показниках кислотності розчину) їх буферна ємність обмежена.

Амфотерність дозволяє розділити білки по заряду. Аналогічно амінокислотам, вони заряджаються позитивно при зменшенні рН, і негативно при його збільшенні. При нейтральних рН заряд білка залежить від співвідношення кислих і основних амінокислот. Якщо переважають кислотні - то і заряд негативний, якщо основні – позитивний.

Розчинність:

Так як білки несуть багато заряджених груп, то вони водорозчинні. Розчинність пов'язана:

  • зі взаємовідштовхуванням молекул.
  • з гідратацією білків - чим більше полярних амінокислот, тим більше гідратна оболонка (на 100 г білка може бути 30-50 г води).

Таким чином, розчинність білків залежить від заряду і наявності гідратної оболонки. Зникнення одного або обох цих факторів веде до осадження білків.

Колоїдні властивості:
Розсіювання променя світла, що проходить через білковий розчин - ефект Тиндаля.
Мала швидкість дифузії.

Нездатність проникати через напівпронікні мембрани.

Створення онкотичного тиску, тобто переміщення води в бік більш високої концентрації білка.

Висока в'язкість - сили зчеплення між молекулами.

Гідроліз – розпад до амінокислот під дією ферментів в живих організмах або при нагріванні з розчинами кислот чи лугів. Найважливішою властивістю білків є здатність їх до гідролізу

Денатурація:

  • Це розрив зв'язків, що стабілізують четвертинну, третинну, вторинну структури.
  • Кислоти і луги утворюють водневі зв'язки з пептидними групами.
  • Органічні розчинники утворюють водневі зв'язки і викликають дегідратацію.
  • Алкалоїди і важкі метали утворюють зв'язки з полярними групами і розривають систему водневих і йонних зв>'язків.

Ми розглянемо саме денатурацію.

Денатурація


Денатурація - будь-які зміни природної (нативної) структури макромолекул білка, нуклеїнової кислоти і інших біополімерів, які не супроводжуються розривом міцних ковалентних хімічних зв'язків у результаті екстремальних умов навколишнього середовища, наприклад, обробки кислотами або основами, високими концентраціями неорганічних солей або органічних розчинників (спирт, хлороформ), нагрівання.

Денатурація веде до зміни фізичних, хімічних і біологічних властивостей біополімера. У результаті макромолекула втрачає нативний стан та необхідні властивості для функціонування в клітині. Може бути повною і частковою, оборотною і необоротною.

Денатурація білків

ДЕНАТУРАЦІЯ (лат. denaturare — позбавляти природних властивостей) — процес, який супроводжується глибокими змінами в молекулах біополімерів, частіше білків. Він пов’язаний з порушенням четвертинної, третинної і вторинної структур, що спричиняє у свою чергу зміни фізико-хімічних і біологічних властивостей білка.

Денатурація відбувається під впливом хімічних (мінеральні та органічні кислоти, луги, органічні розчинники, важкі метали, алкалоїди, детергенти, деякі аміди, напр. сечовина та ін.) і фізичних (температура, ультразвук, іонізуюча радіація та ін.) факторів. При денатурації білка має місце розрив хімічних зв’язків (водневих, дисульфідних, електростатичних, ван-дер-ваальсових та ін.), які стабілізують вищі рівні організації білкової молекули, що призводить до зміни просторової структури білка.

В більшості випадків первинна структура не порушується, тому після розкручування поліпептидного ланцюга (стадія нитки) він може знову стихійно скручуватися, утворюючи «випадковий клубок», тобто переходить до хаотичного стану, відмінного від нативної конформації.

денатурація     

Типовими ознаками денатурації є зниження гідрофільності і розчинності білків, збільшення оптичної активності, зміна ізоелектричної точки, зменшення стійкості білкових розчинів і молекулярної маси та зміна форми білкових молекул, збільшення в’язкості і посилення здатності до розщеплення ферментами, перехід молекули в хаотичний стан, при якому спостерігається агрегація білкових частинок і випадання їх в осад.

Схема денатурації білка: а — нативна молекула; б — розгортання поліпептидного ланцюга; в — стадія нитки; г — випадковий клубок

При нетривалій дії денатуруючого агента (напр. органічні розчинники) можливе відновлення нативної структури білка. Цей процес називається ренатурацією. При ренатурації відновлюється не лише структура, а й біологічні функції білка. З денатурацією пов’язані процеси переробки продуктів харчування, виготовлення одягу, взуття, консервування та сушіння овочів і фруктів. Результатом денатурації є втрата здатності до проростання насіння при тривалому зберіганні, особливо за несприятливих умов.

Де використовується процес денатурації?

Процес денатурації білків широко використовується в клініці, фармації і біохімічних дослідженнях для осадження білка в біологічному матеріалі з метою подальшого визначення в ньому небілкових і низькомолекулярних сполук, для встановлення наявності білка і його кількісного визначення, для знезараження шкіри і слизових покривів, для зв’язування солей важких металів під час лікування отруєнь солями ртуті, свинцю, міді тощо або для профілактики таких отруєнь на підприємстві.

Процес денатурації білків має місце під час прийому фармпрепаратів таніну і танальбіну, на чому ґрунтується їх в’яжуча і протизапальна дія.У фармацевтичній практиці використання процесів денатурації білка дозволяє контролювати якість білкових препаратів.

Чим небезпечна денатурація?

Кожне інфекційне захворювання супроводжується підвищенням температури тіла. Чому так відбувається і чи небезпечно взагалі підвищення температури? Висока температура небезпечна тим, що при підвищенні її вище 41-42 градусів настає денатурація білків організму. Що це значить? Білки входять до складу не тільки м'язів, вони ще беруть участь у процесах метаболізму в якості ферментів. Ферменти регулюють більшість біохімічних процесів всередині нас: клітинне дихання, розщеплення жирів, вуглеводів і т.д.

Що відбувається з ферментами (білками) при підвищенні температури: вони просто перестають працювати. Цей процес аналогічний варінні курячого яйця. Спочатку білок рідкий, майже прозорий. Після варіння він стає білий і твердне. Більшість білків не витримує високого нагрівання. Ось чому для людини небезпечна температура тіла, що перевищує 40.

Як вже було сказано вище, на денатурацію білків також впливає радіація. Якщо під дією радіаціїї опиниться організм людини, ця людина одразу загине. Взяти наприклад аварію на Чорнобильській АЕС. Чому люди, що були поблизу аварії на Чорнобильській АЕС одразу загинули? Бо різні тканини людського організму мають у складі білок. М’язи містять до 80 % білку, селезінка, кров, легені – 72%, шкіра – 63 %, печінка – 57 %; мозок – 15 %, жирова тканина, костна тканина і тканина зубів – 14-28 %.

Мета дослідження.

  • Навчитися планувати свій час та створити продукт проекту згідно з критеріями, здобувати інформацію з різних джерел, аналізувати, систематизувати та представляти отриману інформацію.
  • Отримати досвід публічного виступу під час захисту проекту.
  • Навчитися переносити наукові методи пізнання(аналіз, синтез, оцінювання), відпрацьовані під час роботи над проектом, на навчальну та суспільну діяльність.
  • Знати будову та класифікацію білків
  • Характеризувати фізико-хімічні властивості білків
  • Дослідити властивості білків, а саме денатурацію та її вплив на живі організми.

Задача дослідження.
Необхідно знайомити людей з властивостями та значенням денатурації і не тільки розповідати про її користь, але й попереджати про її небезпечну дію на організм людини.

Дослідження денатурації білків при нагріванні в різних середовищах


Денатурація білків - це зміна структурної організації білкової молекули (третинної, четвертинної і навіть вторинної структури), що приводить до зміни фізико-хімічних і біологічних властивостей білка.  Денатураційні чинники діляться на хімічні (кислоти, важкі метали та ін.), фізичні (ультразвук, висока і низька температура), біологічні (протеолітичні ферменти - трипсин). Ми розглянемо процес денатурації під дією хімічного чинника.

Реактиви: 1) СН3СООН, 2) HN03, 3) CuS04, 4)H2S04, 5)NaOH, 6) C2H5OH.

Матеріали дослідження: яєчний білок.

Принцип: денатурація знижує гідрофільність білків і стійкість їх в розчині.

Аналіз: В ряд пронумерованих пробірок вносять по 5 крапель  яєчного білка і додають реактиви. Незворотність осадження білка встановлюють додаванням до осаду 10-20 крапель дистильованої води.

Практичне значення: Реакції хімічної денатурації використовують для осадження білка в біологічному матеріалі з метою подальшого визначення в фільтраті низькомолекулярних речовин; для виявлення присутності білка в різних фізіологічних рідинах і кількісного аналізу; для зв'язування солей важких металів при лікуванні отруєнь і для профілактики їх на виробництві; для знешкодження відходів в санітарній практиці; для дезінфекції шкіри, слизових покривів.

Проведення:
В кожну пробірку наливаємо по 1 мл розчину білка

1) 1-у пробу нагрівають і спостерігають помутніння розчину та згортання білка

2) До 2-ї проби додають 2 краплі 1% СН3СООН(слабокисле середовище). Нагрівають, спостерігають спочатку помутніння, а при подальшому нагріванні - білий пластівчастий осад. Білок втрачає заряд, наближається до ізоелектричного стану.

3) У 3-ю пробу додають 2 краплі 10% розчину NaOH (лужне середовище). Нагрівають. Осад не утворюється, так як на частинках білка посилюється позитивний заряд.

4) У 4-у пробу повільно, краплями, додають 5% розчин купрум(II)сульфат( CuSO4 ).Спостерігається згортання білка.

5) У пробірку наливають по 1–2 мл концентрованої кислоти — нітратної. Потім обережно, по стінках приливають 1 мл розчину білка. Бачимо утворення осаду. За надлишку HNO3 або при взбовтуванні осад не розчиняється.

6) У пробірку наливають по 1–2 мл концентрованої кислоти —сульфатної .Потім обережно, по стінках приливають по 1 мл розчину білка. Бачимо утворення осаду. Під час збовтування суміші і за надлишку сульфатної кислоти( H2SO4) осад білка розчиняється.

7) Наливаємо 1-2 мл розчину білка в пробірку, доливаємо 1-2 мл  етилового спирту. Спостерігаємо утворення осаду. Внаслідок дії спирту руйнується гідратна оболонка білка й утворюється осад, який знову можна розчинити у воді. За такого осадження і розчинення  властивості білків відновлюються, вони не втрачають ферментативної активності. За умови, що дія спирту буде короткочасною.

Результати.

Ми прослідили процес денатурації і прийшли до висновку, що в результаті денатурації білків відбуваються наступні основні зміни:
різко знижується розчинність білків;
втрачається біологічна активність, здатність до гідратації і видова специфічність;
покращується атакувальність протеолітичними ферментами;
підвищується реакційна здатність білків;
відбувається агрегація білкових молекул;
заряд білкової молекули дорівнює нулю.

Загальні висновки

Денатуровані білки легше засвоюються організмом, тому однією з цілей термічної обробки харчових продуктів є денатурація білків.

У переважній більшості випадків денатурація несе негативний вплив для організму, тому що білки, які виконують найважливіші і найрізноманітніші функції в організмі, втрачають свої властивості, що веде до зупинення життєдіяльності і загибелі організму.

Для написання цієї роботи було використано джерела мережі Інтернет.


Якщо сторінка Вам сподобалась, поділіться у соціальних меражах:

Банер сайту

Будемо вдячні, якщо встановите на своєму сайті наш банер!

Сайт Обучонок містить дослідницькі роботи і творчі проекти учнів шкіл України, теми дослідницьких робіт, проектів і міні-проектів з різних предметів, правила і вимоги оформлення.

Банер нашого сайту
Код банера:
<a href="https://obuchonok.com.ua/" target="_blank"> <img src="https://obuchonok.com.ua/obuchua.gif" width="88" height="31" alt="Обучонок - дослідницькі роботи і творчі проекти учнів України"></a>

Інші банери...

Статистика